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青花C. paliurus GT1在嫩叶、愈伤组织和枝条中表达量较高，在老叶和树皮中表达量较低，在根中无表达。 重组C. paliurus GT1蛋白在大肠杆菌中异型表达，并表现出对多种黄酮类化合物的催化活性，有利于底物和区域特异性生物合成。进一步的酶分析表明，C. paliurus GT1偏爱某些羟基糖基化。 C. paliurus GT1对黄酮类化合物和黄酮醇的糖基化反应具有较强的催化活性，但对异黄酮类化合物、黄酮类化合物和三萜类化合物的糖基化反应较弱。 C. paliurus GT1也能够催化糖与芳香化合物上的硫醇(S-)或胺(N-)位点的结合，但不能催化脂肪族化合物上的结合。 分子对接和定点诱变分析表明，A43F、V84P和M201Y**改变了该区域的选择性和活性，而W283M的V309-D320区域的突变和缺失增强了该区域的活性和二糖的形成。 在此，我们对青花菜中**多功能糖基转移酶进行了鉴定和鉴定，为进一步了解黄酮类苷类化合物的生物合成提供了基础。C. paliurus GT1可作为合成生物学工具用于O-、N-或s -糖基化天然/非天然产物的合成。 更多推存 是国内光电材料，纳米材料，聚合物；化学试剂供应商；**于科研试剂的研发生产销售。供应有机发光材料（聚集诱导发光材料）和发光探针（磷脂探针和酶探针）、碳量子点、金属纳米簇；嵌段共聚物等一系列产品。sjl2022/02/21